"Genetic, biological and
structural hierarchies during sponge spicule formation: from soft
sol–gels to solid 3D silica composite structure". X. Wang, H. C. Schröder, K. Wang, J. A. Kaandorp, W. E. G. Müller. SOFT MATTER 8, 9501 (2012). DOI:
10.1039/C2SM25889G
Structural biomaterials are hierarchically organized and biofabricated.
Although the structural complexity of most bioskeletons can be traced
back from the millimeter-scale to the micrometer- or
submicrometer-scale, the biological and/or genetic basis controlling the
synthesis of these skeletons and their building blocks remained
unknown. There is one distinguished example, the spicules of the
siliceous sponges, for which the principle molecules and
molecular-biological processes involved in their formation have been
elucidated in the last few years. In this review, recent data on the
different levels of molecular, biological and structural hierarchies
controlling the synthesis of the picturesquely and intricately
architectured spicules are summarized. The silicateins and their
interacting/maturated proteins comprise the basic enzymatic/proteinous
machinery that facilitates the polycondensation of silicate to
biosilica. Two isoforms of silicatein, silicatein-α and silicatein-β,
the enzyme that catalyzes the polymerization of orthosilicate to
polymeric biosilica, have been identified. The remarkable feature of
these enzymes is that, besides their enzymatic function, they act as
structure-giving proteins that provide the platform for the organization
of the silica spicules. Silicatein-α together with silicatein-β forms
pentameric units that continue to grow in a linear pattern. The
silicatein-interacting protein, silintaphin-1, stabilizes the initially
formed silicatein fractals, while silintaphin-2 provides Ca2+
ions required for the appositional growth of the spicules. The
biosilica formed during the enzymatically driven sol–gel process that is
catalyzed by this multi-protein system is a soft, gel-like inorganic
polymer. This soft biosilica undergoes a biologically controlled process
of syneresis, resulting in a shrinkage of the silica network. During
this reaction the biosilica is transformed into an elastic solid and
gains the characteristic spicule morphology. A sizeable amount of
protein, mostly silicatein, remains embedded in the biosilica material,
thus forming a hybrid bioinorganic (“biosilica”) material. The process
of syneresis involves the removal of water by cell-membrane-associated
aquaporin channels and is guided by collagen bundles. Four cell types,
sclerocytes, archaeocytes, chromocytes and lophocytes, participate in
this structure-guiding process. In conclusion, this article attempts to
overcome the frontiers in the understanding of the different levels of
hierarchies, genetic, biological and structural, and to contribute
towards the fabrication of new bioinspired functional materials.
Los biomateriales estructurales están jerárquicamente organizados y biofabricados. Sin embargo, a pesar de que la complejidad estructural de la mayor parte de los bioesqueletos pueden ser monitoreada desde la escala milimétrica hasta las escalas micrométricas o submicrométricas, las bases biológicas y/o genéticas que controlan la síntesis de estos esqueletos y sus bloques de construcción permanecen aún desconocidos. Existe un ejemplo notable, las espículas de las esponjas silíceas, cuyos principales procesos moleculares y biológicos involucrados en su formación han sido descubiertos a lo largo de los últimos años. En esta revisión se resumen los resultados más recientes acerca de los distintos niveles de jerarquización molecular, biológica y estructural que controlan la síntesis de pintorescas espículas con arquitectura intrincada. Las silicateínas y sus proteínas de interacción/maduración comprenden la maquinaria básica de enzimas/proteínas que facilitan la policondensación de silicatos en biosílica. Se identificaron dos isoformas de la silicateína, silicateína-α y silicateína-β, como la enzima que cataliza la polimerización de ortosilicato en biosílica polimérica. La característica más notable de estas enzimas es que, más allá de su función enzimática, ellas funcionan como proteínas proporcionadoras de estructura, las cuales dan lugar a la plataforma de organización de las espículas de sílica. La silicateína-α en conjunto con la silicateína-β forma unidades pentaméricas que continúan creciendo linealmente. La proteína silicateína de interacción, la silintafina-1, estabiliza los fractales de silicateína formados en un inicio, mientras que la silintafina-2 proporciona los iones de Ca2+ necesarios para el crecimiento aposicional de las espículas. La biosílica que se forma durante el proceso sol-gel controlado enzimáticamente es catalizado por este sistema de multiproteínas da lugar a un polímero inorgánico suave, tipo gel. Esta biosílica suave lleva a cabo un proceso de sinéresis controlado biológicamente, que da lugar a un encogimiento de la red de sílica. Durante esta reacción, la biosílica se transforma en un sólido elástico y adquiere la morfología característica de las espículas. Una cantidad escalable de proteína, principalmente silicateína, permanece inmersa en la biosílica, formando así un material híbrido bioinorgánico ("biosilica"). El proceso de sinéresis involucra la remoción de agua por medio de canales de acuaporina asociados a la membrana celular, y es guiada por racimo de colágeno. Cuatro tipos de células participan en este proceso de guía de estructuras: esclerocitos, arqueocitos, cromocitos y lofocitos. En conclusión, este trabajo intenta dar una visión más allá de las fronteras en el entendimiento de los diferentes niveles de jerarquías, genéticas, biológicas y estructurales, e intenta contribuir a la fabricación de nuevos materiales funcionales bioinspirados.
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