"Optical Control of Protein Activity by Fluorescent Protein Domains". X. X. Zhou, H. K. Chung, A. J. Lam, M. Z. Lin. SCIENCE 338, 810 (2012). DOI: 10.1126/science.1226854
Fluorescent proteins (FPs) are widely used as optical sensors, whereas
other light-absorbing domains have been used for optical
control of protein localization or activity.
Here, we describe light-dependent dissociation and association in a
mutant of
the photochromic FP Dronpa, and we used it to
control protein activities with light. We created a fluorescent
light-inducible
protein design in which Dronpa domains are fused
to both termini of an enzyme domain. In the dark, the Dronpa domains
associate
and cage the protein, but light induces Dronpa
dissociation and activates the protein. This method enabled optical
control
over guanine nucleotide exchange factor and
protease domains without extensive screening. Our findings extend the
applications
of FPs from exclusively sensing functions to
also encompass optogenetic control.
Las proteínas fluorescentes (FPs) son ampliamente usadas como sensores ópticos, mientras que otros dominios absorbedores de luz han sido usados para el control óptico de la localización o de la actividad de las proteínas. Aquí se describe la disociación y la asociación dependientes de la iluminación en una mutación de la FP Dronpa fotocrómica, la cual se usó para controlar con luz las actividades de las proteínas. Se creó una proteína fotoluminiscente a la cual están unidos los dominios de Dronpa a ambas terminaciones de un dominio enzimático. En la oscuridad, los dominios Dronpa asocian y encapsulan a la proteína, pero la luz induce la disociación del Dronpa y activa a la proteína. Este método permite controlar ópticamente el factor de intercambio en el nucleótido guanina así como los dominios de proteasa sin un apantallamiento extensivo. Los resultados se extienden hasta las aplicaciones de FPs, a partir de funciones tipo sensor exclusivo, para abarcar también el control optogenético.
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