"Position-specific chemical modification and quantitative proteomics disclose protein orientation adsorbed on silica nanoparticles". S. Shrivastava, J. H. Nuffer, R. W. Siegel, J. S. Dordick. NANOLETTERS. In Press. DOI: 10.1021/nl2044524
We describe a method for determining the orientation of cytochrome c,
RNase A, and lysozyme on silica nanoparticles (SNPs) using chemical
modification combined with proteolysis-mass spectrometry. The proteins
interacted with SNPs through preferential adsorption sites, which are
dependent on SNP diameter; 4 nm SNPs induce greater structural
stabilization than 15 nm particles, presumably due to greater surface
curvature of the former. These results suggest that nanoparticle size
and protein structure influence protein orientation on SNPs.
Se describe un método para determinar la orientación del citocromo c, la RNasa A, y lisosomas en nanopartículas de dióxido de silicio (SNPs), usando una combinación de modificación química y espectroscopia proteolisis de masas. Las proteínas interaccionan con las SNPs a través de sitios de adsorción preferenciales, los cuales dependen del diámetro de la SNP; las SNPs de 4nm inducen una mayor estabilidad estructural que las partículas de 15 nm, posiblemente debido a la mayor curvatura de la superficie de las primeras. Estos resultados sugieren que el tamaño de las nanopartículas y la estructura de las proteínas influyen en la orientación de las proteínas en las SNPs.
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